Proteínas

Las Proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), formadas solo poraminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).

Las proteínas globulares son solubles en agua, aproximadamente esféricas y en pliegues apretados. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua y dan soporte mecánico a las células y los tejidos. Las proteínas de membrana son componentes integrales de las membranas o están asociadas a ellas.

Hay cuatro niveles de estructura de las proteínas

Las moléculas individuales de proteína se pueden describir mediante hasta cuatro niveles de estructura. La estructura primariadescribe la secuencia lineal de residuos de aminoácidos en una proteína. Recuérdese que las secuencias de aminoácidos siempre se escriben desde el amino terminal (N-terminal) hasta el carboxilo terminal C- (C-terminal). La estructura tridimensional de una proteína se describe con tres niveles adicionales: estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Las fuerzas que mantienen, o estabilizan, estos tres niveles son no covalentes, de manera primordial. La estructura secundariase refiere a las regularidades en las conformaciones locales mantenidas por puentes de hidrógeno entre los hidrógenos de amida y los oxígenos de carbonilo en la columna vertebral del péptido.

Las estructuras secundarias principales son las hélices a y las hebras b La estructura terciaria describe la cadena polipeptídica totalmente plegada y compactada. Muchos polipéptidos plegados consisten en varias unidades distintas unidas por un tramo corto de residuos de aminoácidos, a dichas unidades se les conoce como dominios.

Las estructuras terciarias se estabilizan por las interacciones de cadenas laterales de aminoácidos en regiones no vecinas de la cadena polipeptídica. La formación de la estructura terciaria acerca partes lejanas de las estructuras primaria y secundaria. Algunas proteínas poseen estructura cuaternaria, que implica la asociación de dos o más

cadenas polipeptídica en una multisubunidad, o proteína oligomérica u oligómera. Las cadenas polipeptídicas de una proteína oligómera pueden ser idénticas o distintas.

Los aminoácidos y la estructura primariade las proteína

Hay muchas clases distintas de proteínas. La lista que sigue, contiene la mayor parte de las funciones biológicas importantes de la proteína.

1- Muchas proteínas actúan como enzimas, los catalizadores bioquímicos. Las enzimas catalizan casi todas las reacciones que suceden en los organismos vivos.
2- Algunas proteínas se unen con otras moléculas para su almacenamiento y transporte. Por ejemplo, la mioglobina se enlaza con el oxígeno en las células de los
músculos esquelético y cardiaco, mientras que la hemoglobina se une y transporta al O2 y al CO2 en los glóbulos rojos.
3- Algunas proteínas, como la tubulina, actina y colágena, proporcionan soporte y
forma a las células, y en consecuencia a los tejidos y los organismos.
4 - Los conjuntos de proteínas pueden efectuar trabajo mecánico, como el movimiento de flagelos, la separación de cromosomas en la mitosis y la contracción
de los músculos.
5- Muchas proteínas desempeñan un papel en la descodificación de la información
celular. Algunas intervienen en la traducción, mientras que otras juegan un papel
en la regulación de la expresión genética al unirse a los ácidos nucleicos.
6- Algunas proteínas son hormonas que regulan las actividades bioquímicas en las
células o los tejidos blancos; otras proteínas sirven como receptores de las hormonas.
7- Algunas proteínas desarrollan funciones muy especializadas. Por ejemplo, los
anticuerpos defienden a los vertebrados contra infecciones bacterianas y víricas,y las toxinas, que producen algunas bacterias, matan organismos mayores.

Estructura general de los aminoácidos

Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como bloques constructivos para armar las moléculas de proteína. A estos 20 aminoácidos se les llama aminoácidos comunes, estándar o normales. A pesar de la poca cantidad de los aminoácidos, se puede obtener una variedad enorme de distintos polipéptidos al unir los 20 aminoácidos comunes para formar distintas combinaciones.

Los aminoácidos se llaman así porque son derivados aminados de ácidos carboxílicos. En los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono: el átomo de carbono a. Así, todos los aminoácidos estándar que contienen las proteínas son a-aminoácidos. Al carbono a se unen otros dos sustituyentes: un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (R) que es única para cada aminoácido.

Otros aminoácidos y derivados de aminoácido

En los organismos vivos hay más de 200 aminoácidos diferentes. Además de los normales, que están incorporados en las proteínas, todas las especies contienen una diversidad de aminoácidos

L que son precursores de los aminoácidos comunes, o bien son intermediarios en otras rutas bioquímicas. Como ejemplos están la homocisteína, homoserina, ornitina y citrulina

La S-adenosilmetionina (SAM) es un donador común de metilo en muchas rutas bioquímicas. Varias especies de bacterias y de hongos sintetizan D-aminoácidos que se usan en las paredes celulares y en antibióticos peptídicos complejos, como la actinomicina D.

Algunos aminoácidos comunes sufren modificaciones químicas para producir aminas con importancia biológica. Se sintetizan con reacciones catalizadas por enzimas, que incluyen descarboxilación y desaminación. Por ejemplo, en el cerebro de los mamíferos, el glutamato se convierte en el neurotransmisor g-aminobutirato (GABA). También los mamíferos pueden sintetizar la histamina a partir de la histidina. La histamina controla la constricción de ciertos vasos sanguíneos y también la secreción de ácido clorhídrico en el estómago. En la médula adrenal, la tirosina se metaboliza a epinefrina, que también se conoce como adrenalina. La epinefrina y su precursor, la norepinefrina (compuesto cuyo grupo amino carece de sustituyente metilo), son hormonas que ayudan a regular el metabolismo en los mamíferos. También la tirosina es precursor de las hormonas tiroideas tiroxina y triyodotironina. En la biosíntesis de las hormonas tiroideas se requiere yodo. Es común agregar pequeñas cantidades de yoduro de sodio a la sal de mesa para evitar el bocio, estado de hipotiroidismo debido a una falta de yodo en la dieta.

 

Vídeo de Aminoácidos

Importancia biológica del agua

La vida en la tierra, se suele describir como un fenómeno basado en el carbono, pero sería correcto llamarlo un fenómeno basado en el agua .es probable que la vida se haya originado en el agua y que las células dependen del agua.
Algunas propiedades importantes del agua se deben a la forma angulada y a los enlaces intermoleculares, que pueden  formar.
Una de las consecuencias importante de la polaridad de las moléculas de agua es que dichas moléculas se atraen entre sí.
Los puentes de hidrógenos son muchos más débiles que los enlace covalentes típicos.
La abundancia del agua en las células y los tejidos de todos los grandes organismos multicelulares evidencia que las fluctuaciones de temperatura de las células se minimizan. El agua puede interactuar y disolver otros compuestos polares y compuestos que se ionizan. Las moléculas que se pueden disociar y forman iones se llaman electrolitos, las sustancias que se disuelven con facilidad en agua se llaman hidrofilias o amantes del agua.

Los electrolitos no son las únicas sustancias hidrofilias que son solubles en agua, toda molécula polar también exhibirá una tendencia  a solventarse por moléculas de agua en las células vivas permeables al agua separan el cito sol del medio externo. Las moléculas del agua tienden a atravesar la membrana celular para entrar a la célula y diluir la solución en el interior de esta.
Los hidrocarburos y otras sustancias no polares presentan una solubilidad muy baja en agua, porque las moléculas de agua tienden a interactuar con otras moléculas  de agua y no con moléculas no polares. Presentan una solubilidad muy baja en agua, porque las moléculas de agua tienden a interactuar con otras moléculas de agua y no con moléculas no polares.
Además de sus propiedades físicas, las propiedades químicas del agua también son importantes en bioquímica porque las moléculas de agua pueden reaccionar con moléculas biológicas. El agua pura no está formada solo por agua, sino también por una baja concentración de iones hidronio  y concentración de iones hidróxidos. El agua además de disociar compuestos iónicos, puede manifestar su acción como disolvente mediante el establecimiento de enlace de hidrogeno. El agua constituye el medio en el que se realicen las reacciones bioquímicas, la elevada cohesión de las moléculas permite al agua dar volumen a las células turgencia a las plantas e incluso como esqueleto hidrostático, también explica las deformaciones que experimentan algunas estructuras celulares como el citoplasma.
El elevado calor específico del agua permite mantener constante la temperatura interna de los seres vivos.